Myoglobin

Myoglobin ist das Sauerstoff-bindende Protein der Skelettmuskulatur und des Herzens. Das Molekulargewicht liegt bei 17,8 kD.  Myoglobin stammt ausschließlich aus dem Zytoplasma quergestreifter und nicht jedoch glatter Muskelzellen. Es permeiert bei Schädigung der Zellen rasch in den Extrazellularraum. Die Plasmahalbwertszeit nach Freisetzung aus der Muskulatur beträgt etwa 15 Minuten; die Elimination erfolgt durch glomeruläre Filtration über die Nieren. Bei einer Niereninsuffizienz kumuliert Myoglobin im Blut; positive Myoglobin-Werte können daher fehlinterpretiert werden.

Myoglobin zeigt strukturelle und funktionelle Homologie zu Hämoglobin. Es besteht jedoch im Gegensatz zum Hämoglobin nur aus 1 Peptidkette mit 153 Aminosäuren. Weiterhin enthält Myoglobin eine Eisen-tragende Häm-Gruppe pro Molekül. Myoglobin fungiert als Sauerstoffspeicher des Muskelgewebes, durch den Sauerstoff bei Arbeitsleistung des Muskels rasch für die biologische Oxidation (Atmungskette) mobilisiert werden kann.  

Normwert: Der Referenzbereich liegt bei Frauen zwischen 25 und 58 µg/l, bei Männern zwischen 28  und 72 µg/l

Die häufigsten Ursachen einer Erhöhung von Myoglobin im Blut sind:

Herzinfarkt in der Frühphase: Maximum um 4-6 Stunden, Normalisierung nach etwa (12-) 24 Stunden. Mit Myoglobin werden auch GOT und LDH aus den Myokardzellen freigesetzt, die jedoch längere Halbwertszeiten haben.

Sonstige Ursachen einer Rhabdomyolyse.

Während der Evolution haben sich aus dem phylogenetisch älteren Myoglobin vor etwa 600 Millionen Jahren die Hämoglobine abgezweigt.