Immunglobuline

Zuletzt aktualisiert am: 24.10.2017

Autor: Prof. Dr. med. Peter Altmeyer

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Synonym(e)

Gammaglobuline; Ig; Ig-Gammaglobulinantikörper

Erstbeschreiber

Die Struktur der Immunglobuline wurde Mitte des letzten Jahrhunderts von G.M. Edelmann und R.R. Porter aufgedeckt, die große Mengen von monoklonalen Immunglobulinen aus Myelomen gewinnen konnten. 

Allgemeine Information

Immunglobuline sind die Träger der humoralen, spezifischen, körpereigenen Abwehr.

Es lassen sich 5 Immunglobulinklassen differenzieren: IgG, IgA, IgM, IgE und IgD. Naive B-Zellen  exprimieren lediglich IgM und IgD, während die anderen Immunglobuline bzw. die Subklassen erst bei einer Immunantwort entstehen. 

Immunglobulin G wird weiter in die Subklassen IgG1 bis IgG4 unterteilt, IgA in IgA1 und IgA2. Beim Menschen sind IgG1 und IgG3 gegen Viren wirksam,IgG2 gegen verkapselte Bakterien und IgG4/IgE gegen große extrazelluläre Parasiten. IgA1 und IgA2 wirken gegen pathogene Bakterien der Schleimhäute.

Die Struktur der Antikörper besteht aus 2 schweren (H = heavy chains) und 2 leichten (L = light chains) Ketten, die über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind.

Am aminoterminalen Ende findet sich die so genannte Antigenbindungsstelle, die als Fab-Fragment bezeichnet wird.

Im C-terminalen Ende findet sich das Fc-Stück, das kristallisierbare Fagment (("Fc" steht als Akronym für kristallisierbares Fragment= fragment crystallisable).  

Die Art der H-Kette entscheidet über die Klassenspezifität der Antikörper, bei den Leichtketten lassen sich Kappa- und Lambdaketten unterscheiden.

 

Hinweis(e)

Die unterschiedlichen Funktionen der Antikörperklassen werden durch verschiedene Strukturen im Bereich des Fc-Stückes und damit durch unterschiedliche Zellbindungen vermittelt. Die Antikörperdiversität entsteht durch Rekombination der Keimbahngene für die Leichtketten (V = variabel, J = joining, C = constant) und für die Schwerkettengene (V = variabel, D = diversity, J = joining und C = constant) (s.u. Immunglobulin-Gene). Durch Deletion und Translokation sowie konsekutive Transkription und alternatives RNA-Splicing werden Antikörper unterschiedlicher Spezifität und unterschiedlicher Immunglobulinklassen synthetisiert.

Die B-Zellaktivierung in den Keimzentren führt zu einer Heraufregulierung der  AID (activation-induced cytine deaminase), einem  zentralen Enzym für die Regulation verschiedener aktivierender Kaskaden, die für einen Isotypenwechsel (sog. Klassenwechsel - z.B. zu einem IgE-Klassenwechsel) verantwortlich sind. Dieser Klassenwechsel bei B-Zellen, führt dazu, dass bei einem erneuten Antigen-Kontakt, aktivierte B-Zellen sehr viel schneller mit einer spezifischen Antikörperbildung reagieren, als dies bei naiven IgM-oder IgD-positiven B-Zellen möglich wäre.  

Weiterführende Artikel (2)

IgE; Immunglobulin-Gene;
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