Hitzeschockproteine

Zuletzt aktualisiert am: 24.10.2017

Autor: Prof. Dr. med. Peter Altmeyer

Alle Autoren

Synonym(e)

Heat Shock Protein; HSP

Definition

Proteingruppe die andere Proteinen bei der Faltung oder bei der Erhaltung ihrer Sekundärstruktur unter Extrembedingungen unterstützen. Sie werden in erhöhtem Maße gebildet, nachdem Zellen einer Stresssituation ausgesetzt wurden z.B. durch Hitze, UV-Strahlen. In diesen Situationen zellulären Stresses stabilisieren Hitzeschockproteine zelluläre Proteine, um sie vor Denaturierung zu schützen oder beschleunigen den Abbau nicht mehr funktionsfähiger Proteine über das Proteasom.

Allgemeine Information

In physiologisch normalen Situationen spielen ubiquitär vorkommende Hitzeschockproteine eine wichtige Rolle als sog. Chaperone, die an der korrekten Faltung und Reifung von Proteinen beteiligt sind.

Hitzeschockproteine werden nach ihrer Molekülmasse unterteilt in die Familien der kleinen Hitzeschockproteine (z.B. Hsp27 mit einer Masse von 27 kDa), Hsp40, Hsp60 (Chaperonine) sowie die Hsp70/Hsp90-Hitzeschockproteine.

Für zwei Tumorantigene des malignen Melanoms (Tyrosinase und Melan A /MART1), konnte ein Zusammenhang zwischen Hsp70-Antigenkomplexierung und T-Zellaktivierung nachgewiesen werden. Elesclomol (orphan-drug) induziert die Bildung des Hitzeschockproteins 70 (s.u. Hitzeschockproteine) und findet in Studien die Verwendung beim malignen Melanom.

Literatur
Für Zugriff auf PubMed Studien mit nur einem Klick empfehlen wir Kopernio Kopernio

  1. Hasday JD et al. (2000) Fever and the heat shock response: distinct, partially overlapping processes. Cell Stress Chaperones 5: 471-480

Weiterführende Artikel (3)

Chaperone; Elesclomol; Melanom;
Abschnitt hinzufügen

Autoren

Zuletzt aktualisiert am: 24.10.2017