Ubiquitinierung

Zuletzt aktualisiert am: 09.06.2020

Autor: Prof. Dr. med. Peter Altmeyer

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Synonym(e)

Ubiquitylierung

Definition

Degradierung von Proteinen durch Ubiquitin (auch ubiquitous immunopoietic polypeptide genannt) und Proteasomen.

Allgemeine Information

  • Drei Enzymfamilien sind an der Ubiquitinierung beteiligt: E1 (Ubiquitin-aktivierendes Protein), E2 (Ubiquitin-konjugierendes Enzym), E3 (Ubiquitin-Protein-Ligase).
  • Es existiert nur ein E1 Enzym. Von der E2 Familie sind ca. 30 Varianten bekannt, von der E3 Familie mehr als 100 Enzyme.
  • Zunächst wird Ubiquitin durch E1 aktiviert. Danach wird das aktivierte Polypeptid wiederum in eine Thioesterbindung mit E2 überführt. Schließlich wird Ubiquitin durch E3 auf das Zielprotein gebunden.
  • Grundsätzlich können alle Proteine durch Ubiquitin und Proteasomen abgebaut werden, insbesondere aber Proteine, die an Entzündungsprozessen beteiligt sind oder Proteine, die den Zellzyklus regulieren.
  • Das durch Ubiquitin gekennzeichnete Protein wird in den fassförmigen Komplex des Proteasoms transferiert, wo der eigentliche Abbau der Proteine in kleinere Peptide erfolgt.
  • Beispiel: NF-kB ist ein Transkriptionsfaktor für Gene, deren Produkte an Entzündungsreaktionen beteiligt sind. Der Inhbitor von NF-kB kann durch Ubiquitin abgebaut werden; somit wird NF-kB freigesetzt. Dieses kann zur Transkription von Zielgene führen, die für Entzündungsmediatoren kodieren.

Literatur
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  1. Yi J et al. (2007) Emerging roles for ubiquitin and protein degradation in neuronal function. Pharmacol Rev 59: 14-39

Weiterführende Artikel (2)

Proteasom; Ubiquitin;
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