CD1

CD1,  Cluster of differentiation 1, besteht aus  einer Familie mehrerer humaner Glykoproteinen, die auf der Oberfläche verschiedener Antigen-präsentierten Zellen exprimiert werden. Sie gehören zu den sogenannten MHC-ähnlichen Glykoproteinen und treten beim Menschen in 5 unterschiedlichen Isoformen auf: CD1a-CD1e. Das kodierende Gen  ist auf Chromosom 1 q22-q23 lokalisiert. 

CD1-Glykoproteine werden in 2 Gruppen unterteilt:

• Gruppe 1: CD1a, CD1b and CD1c; diese Glykoproteine  werden von Antigen-präsentierenden Zellen exprimiert.
• Gruppe 2: CD1d; dieses Glykoprotein wird von einer großen Anzahl verschiedener Zellen exprimiert.
• CD1e: intermediäre, intrazelluläre Form von CD1 (dieses Protein wird nicht auf der Zelloberfläche exprimiert). Die Funktion von CD1e ist bisher noch unklar. 

CD1 wird im endoplasmatischen Retikulum (ER) von den meisten B-Zellen, aber auch von Epithelzellen exprimiert. CD1a-c findet sich auch auf dendritischen Zellen. Im endoplasmatischen Retikulum werden die CD1-Proteine zusammengefügt und mit Lipiden beladen.       

Die Quartärstruktur des CD1-Moleküls erinnert sehr an die des MHC-Komplexes. Es ist aus mehreren Segmenten zusammengesetzt, die vergleichbar zum MHC-1-Komplex eine Antigenbindungsfurche bilden, die aus hydrophoben Aminosäuren aufgebaut ist. Das CD1-Molekül bindet und präsentiert exogene Lipid-Antigene verschiedener Lipidklassen wie Glykolipide, Phosphlipide, Sphingolipide u.a., damit sie von T-Zell-Rezeptoren erkannt werden. Mykobakterielle Lipide werden bevorzugt von CD1a-CD1c prozessiert und präsentiert. 

Der CD1- Präsentationsweg ist wichtig für die antimikrobielle Abwehr.